Chuyên đề Amin, amino axit và protein: tính bazơ, peptit, biuret

Buổi sáng, bạn ăn một quả trứng luộc — lòng trắng trứng là protein, mà protein được xây nên từ các amino axit.
Buổi trưa, bạn ngửi thấy mùi khai của nước tiểu — mùi đó là của amoniac và các amin, những chất chứa nhóm –NH₂.
Buổi tối, bạn uống một viên thuốc cảm — nhiều loại thuốc chứa nhóm amin, và chính nhóm amin đó quyết định thuốc tan trong nước hay tan trong dầu, thuốc có vị đắng hay không.
Amin, amino axit và protein là ba nấc thang của cùng một câu chuyện: amin là hợp chất có nhóm –NH₂, amino axit là hợp chất có cả nhóm –NH₂ và nhóm –COOH, protein là những chuỗi amino axit nối với nhau thành phân tử khổng lồ — và chuỗi phân tử khổng lồ đó làm nên tóc, da, cơ bắp, enzim và kháng thể của bạn.
Chuyên đề này sẽ đi từ amin — cấu tạo, tính bazơ, phản ứng đặc trưng của anilin — tới amino axit — tính lưỡng tính, điểm đẳng điện — tới peptit và liên kết peptit, rồi tới protein với bốn bậc cấu trúc, tính chất biến tính và các phản ứng màu dùng để nhận biết — kèm 8 ví dụ giải chi tiết từng bước, những lỗi sai mà học sinh hay mắc nhất, và 5 câu tự luyện có đáp án như giáo viên chữa bài.

1. Amin là gì? Cấu tạo và danh pháp

Amin là hợp chất hữu cơ được tạo thành khi thay một hay nhiều nguyên tử hiđro trong phân tử amoniac NH₃ bằng một hay nhiều gốc hiđrocacbon.
Nhóm chức của amin là nhóm –NH₂ (với amin bậc một), và chính nhóm này quyết định tính chất hóa học của amin.
Phân loại amin theo số gốc hiđrocacbon thay thế: amin bậc một có một gốc hiđrocacbon (R–NH₂), amin bậc hai có hai gốc (R–NH–R'), amin bậc ba có ba gốc (R–N(R')–R'').
Ví dụ: metylamin CH₃NH₂ là amin bậc một; đimetylamin (CH₃)₂NH là amin bậc hai; trimetylamin (CH₃)₃N là amin bậc ba.
Phân loại theo gốc hiđrocacbon: amin no (gốc ankyl, như metylamin, etylamin), amin thơm (gốc aryl, như anilin C₆H₅NH₂).
Danh pháp: tên amin được gọi bằng tên gốc hiđrocacbon cộng với đuôi "-amin" — metylamin (CH₃NH₂), etylamin (C₂H₅NH₂), đimetylamin ((CH₃)₂NH).
Anilin C₆H₅NH₂ có tên thay thế là phenylamin, nhưng trong chương trình phổ thông người ta dùng tên thường anilin.
Về tính chất vật lí: các amin có phân tử khối nhỏ (metylamin, etylamin, đimetylamin) là chất khí, có mùi khai khó chịu, tan nhiều trong nước.
Anilin là chất lỏng, sôi ở 184°C, ít tan trong nước, có mùi khó chịu và rất độc — anilin thấm qua da gây ngộ độc, tuyệt đối không được để anilin dính vào da.
Amin có nhiệt độ sôi cao hơn hiđrocacbon có cùng phân tử khối, vì các phân tử amin liên kết với nhau bằng liên kết hiđro giữa nguyên tử hiđro của nhóm –NH₂ và nguyên tử nitơ của phân tử khác.
Muốn hiểu vì sao nguyên tử nitơ trong amin có thể nhận proton và tạo liên kết hiđro, bạn có thể xem lại chuyên đề cấu tạo nguyên tử: nguyên tử nitơ có một cặp electron chưa liên kết — chính cặp electron này làm cho amin có tính bazơ và tạo được liên kết hiđro.

2. Tính bazơ của amin — vì sao metylamin mạnh hơn amoniac, còn anilin lại yếu hơn?

Tính chất hóa học quan trọng nhất của amin là tính bazơ: nguyên tử nitơ trong amin có một cặp electron chưa liên kết, cặp electron này nhận proton H⁺ từ nước hoặc từ axit.
Phương trình thể hiện tính bazơ của metylamin trong nước: CH₃NH₂ + H₂O ⇌ CH₃NH₃⁺ + OH⁻.
Nhờ sinh ra ion OH⁻ mà dung dịch amin làm quỳ tím hóa xanh và làm dung dịch phenolphtalein hóa hồng — giống như dung dịch amoniac.
Amin tác dụng với axit tạo thành muối amoni: CH₃NH₂ + HCl → CH₃NH₃Cl (metylamoni clorua).
Muối amoni của amin là chất rắn, tan trong nước, dễ bị nhiệt phân — tính chất này dùng để tách amin ra khỏi hỗn hợp và tinh chế amin.
Độ mạnh của tính bazơ được đo bằng hằng số bazơ Kb — Kb càng lớn thì bazơ càng mạnh.
Thứ tự tính bazơ trong dung dịch nước (theo Kb đã đo được) là: đimetylamin (Kb = 5,4 × 10⁻⁴) mạnh hơn metylamin (Kb = 4,4 × 10⁻⁴), metylamin mạnh hơn trimetylamin (Kb = 7,4 × 10⁻⁵), trimetylamin mạnh hơn amoniac (Kb = 1,8 × 10⁻⁵), và amoniac mạnh hơn anilin (Kb = 4,3 × 10⁻¹⁰) rất nhiều.
Vì sao gốc ankyl làm tăng tính bazơ? Vì gốc metyl, etyl là nhóm đẩy electron — chúng đẩy electron về phía nguyên tử nitơ, làm tăng mật độ electron trên nitơ, nitơ nhận proton dễ hơn.
Gốc ankyl càng nhiều thì hiệu ứng đẩy electron càng mạnh — vì vậy đimetylamin (hai gốc metyl) mạnh hơn metylamin (một gốc metyl).
Trimetylamin (ba gốc metyl) lại yếu hơn đimetylamin, vì ba gốc metyl cồng kềnh gây cản trở không gian — phân tử nước và proton khó tiếp cận nguyên tử nitơ, và ion trimetylamoni khó được nước bao quanh để bền vững.
Vì sao anilin yếu hơn amoniac tới hàng trăm nghìn lần? Vì cặp electron của nitơ trong anilin bị hút vào vòng benzen — cặp electron tham gia vào hệ liên hợp với vòng thơm nên khó nhận proton.
Kết quả là anilin có tính bazơ rất yếu: dung dịch anilin không làm quỳ tím đổi màu, không làm phenolphtalein hóa hồng.
Một hệ quả thực tế: anilin không tác dụng với dung dịch NaOH, nhưng tác dụng được với axit mạnh HCl tạo thành muối C₆H₅NH₃Cl (phenylamoni clorua) — muối này tan trong nước, và khi cho NaOH vào thì anilin lại được giải phóng ra.

3. Anilin — amin thơm đặc biệt với phản ứng brom

Anilin C₆H₅NH₂ là amin thơm quan trọng nhất trong chương trình phổ thông — và cũng là amin "lạ" nhất.
Về tính bazơ, anilin rất yếu (Kb = 4,3 × 10⁻¹⁰), không làm quỳ tím đổi màu — khác hẳn metylamin làm quỳ tím hóa xanh.
Nhưng về phản ứng với brom, anilin lại "mạnh" hơn phenol và benzen rất nhiều.
Anilin tác dụng với dung dịch brom tạo kết tủa trắng 2,4,6-tribromanilin ngay ở điều kiện thường, không cần xúc tác: C₆H₅NH₂ + 3Br₂ → C₆H₂Br₃NH₂ + 3HBr.
Phản ứng này dùng để nhận biết anilin — chỉ cần nhỏ dung dịch brom vào, thấy kết tủa trắng xuất hiện là có anilin.
Vì sao anilin phản ứng với brom mạnh như vậy? Vì nhóm –NH₂ là nhóm đẩy electron mạnh vào vòng benzen, làm tăng mật độ electron trên vòng, nhất là ở các vị trí ortho (2, 6) và para (4) — brom tấn công vào đúng ba vị trí đó.
Phản ứng của anilin với brom tương tự phản ứng của phenol với brom — phenol cũng cho kết tủa trắng 2,4,6-tribromophenol — vì nhóm –OH của phenol cũng là nhóm đẩy electron mạnh vào vòng benzen.
Đây là một cặp phản ứng mà đề thi hay hỏi cùng nhau: cả anilin và phenol đều cho kết tủa trắng với dung dịch brom, nhưng anilin là amin còn phenol là hợp chất có nhóm –OH gắn vào vòng benzen.
Anilin còn có phản ứng thế với HNO₃ đặc (xúc tác H₂SO₄ đặc) cho hỗn hợp các nitroanilin — nhưng phản ứng này ít quan trọng trong chương trình phổ thông.
Ứng dụng của anilin: anilin là nguyên liệu quan trọng để sản xuất thuốc nhuộm (thuốc nhuộm anilin là ngành công nghiệp hóa chất hữu cơ đầu tiên trong lịch sử), dược phẩm (thuốc giảm đau paracetamol được tổng hợp từ anilin qua nhiều giai đoạn) và polime (nhựa anilin – fomanđehit).
Một lưu ý về an toàn: anilin là chất độc, thấm qua da và gây ngộ độc máu — trong phòng thí nghiệm, khi làm việc với anilin phải đeo găng tay và làm việc trong tủ hút.

4. Amino axit — "viên gạch" xây nên protein

Amino axit là hợp chất hữu cơ chứa đồng thời hai nhóm chức: nhóm amino –NH₂ và nhóm cacboxyl –COOH.
Trong chương trình phổ thông, bạn chủ yếu làm việc với amino axit α — amino axit mà nhóm –NH₂ gắn vào nguyên tử cacbon ngay kề nhóm –COOH (nguyên tử cacbon α).
Công thức chung của amino axit α là H₂N–CH(R)–COOH, trong đó R là nhóm thế khác nhau ở mỗi amino axit.
Ví dụ: glyxin có R = H, công thức NH₂–CH₂–COOH, khối lượng mol 75 g/mol — glyxin là amino axit đơn giản nhất.
Alanin có R = CH₃, công thức CH₃–CH(NH₂)–COOH, khối lượng mol 89 g/mol.
Axit glutamic có R = CH₂–CH₂–COOH, công thức HOOC–CH₂–CH₂–CH(NH₂)–COOH, khối lượng mol 147 g/mol — là amino axit có hai nhóm –COOH nên có tính axit.
Lysin có R = CH₂–CH₂–CH₂–CH₂–NH₂, khối lượng mol 146 g/mol — là amino axit có hai nhóm –NH₂ nên có tính bazơ.
Trong tự nhiên có 20 amino axit chuẩn tạo nên protein — cơ thể người tổng hợp được 11 loại, còn 9 loại phải lấy từ thức ăn, gọi là amino axit thiết yếu.
Nhờ có cả nhóm bazơ (–NH₂) và nhóm axit (–COOH), amino axit có tính lưỡng tính: tác dụng được cả với axit và với bazơ.
Với axit HCl: NH₂–CH₂–COOH + HCl → ClH₃N–CH₂–COOH (muối amoni của amino axit).
Với bazơ NaOH: NH₂–CH₂–COOH + NaOH → NH₂–CH₂–COONa + H₂O.
Trong dung dịch nước, amino axit tồn tại chủ yếu dưới dạng ion lưỡng cực (zwitterion): nhóm –NH₂ nhận proton từ chính nhóm –COOH của phân tử, tạo thành ⁺H₃N–CH(R)–COO⁻ — phân tử vừa mang điện dương, vừa mang điện âm, tổng điện tích bằng không.
Điểm đẳng điện pI là giá trị pH mà tại đó amino axit tồn tại chủ yếu dưới dạng ion lưỡng cực, không di chuyển trong điện trường.
Các giá trị pI đã đo được: glyxin pI = 5,97; alanin pI = 6,01; axit glutamic pI = 3,22; lysin pI = 9,74.
Ở pH nhỏ hơn pI, amino axit mang điện dương; ở pH lớn hơn pI, amino axit mang điện âm — tính chất này dùng để tách và tinh chế amino axit bằng phương pháp điện di.
Muốn hiểu sâu hơn vì sao một phân tử lại vừa có tính axit vừa có tính bazơ, bạn có thể xem lại chuyên đề phản ứng hóa học: tính lưỡng tính của amino axit cũng là một dạng của phản ứng axit – bazơ, trong đó nhóm –NH₂ nhận proton nên đóng vai trò bazơ, còn nhóm –COOH cho proton nên đóng vai trò axit.

5. Peptit và liên kết peptit — các amino axit nối với nhau như thế nào?

Khi nhóm –COOH của một amino axit phản ứng với nhóm –NH₂ của một amino axit khác, hai phân tử nối với nhau và tách ra một phân tử nước — liên kết mới tạo thành giữa nhóm –CO– và nhóm –NH– gọi là liên kết peptit.
Phương trình tổng quát: H₂N–CH(R₁)–COOH + H₂N–CH(R₂)–COOH → H₂N–CH(R₁)–CO–NH–CH(R₂)–COOH + H₂O.
Ví dụ cụ thể: glyxin và alanin tạo thành đipeptit Gly-Ala: NH₂–CH₂–COOH + NH₂–CH(CH₃)–COOH → NH₂–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O.
Liên kết peptit –CO–NH– là liên kết bền, không bị thủy phân trong nước ở điều kiện thường — chỉ khi đun nóng với axit hoặc kiềm, hoặc có enzim xúc tác, liên kết peptit mới bị cắt.
Phân tử tạo thành từ hai amino axit gọi là đipeptit (có 1 liên kết peptit), từ ba amino axit gọi là tripeptit (có 2 liên kết peptit), từ bốn amino axit gọi là tetrapeptit (có 3 liên kết peptit).
Quy luật chung: một peptit tạo thành từ n amino axit có n − 1 liên kết peptit, và khi tạo thành đã tách ra n − 1 phân tử nước.
Chuỗi từ 2 đến 10 amino axit gọi là oligopeptit; chuỗi từ 11 đến 50 amino axit gọi là polipeptit; chuỗi dài hơn 50 amino axit gọi là protein.
Peptit có phản ứng thủy phân: khi đun nóng peptit với dung dịch axit hoặc kiềm, các liên kết peptit bị cắt và thu lại các amino axit ban đầu.
Ví dụ: thủy phân đipeptit Gly-Ala trong dung dịch HCl nóng cho hỗn hợp glyxin và alanin — phản ứng này là cơ sở của việc tiêu hóa protein: enzim trong dạ dày và ruột cắt protein trong thức ăn thành các amino axit để cơ thể hấp thu.
Peptit còn có phản ứng màu biuret: peptit có từ hai liên kết peptit trở lên tác dụng với Cu(OH)₂ trong môi trường kiềm cho màu tím đặc trưng — phản ứng này dùng để nhận biết peptit và protein, xem kĩ ở mục 7.
Một lưu ý về số lượng: một peptit tạo thành từ n amino axit khác nhau có thể có n! (n giai thừa) cách sắp xếp trình tự khác nhau — ví dụ một tripeptit từ ba amino axit A, B, C có 6 cách sắp xếp: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA — mỗi trình tự là một peptit khác nhau với tính chất khác nhau.

6. Protein — bốn bậc cấu trúc làm nên sự sống

Protein là những polipeptit có phân tử khối rất lớn, từ vài nghìn đến hàng triệu đvC, được tạo thành từ 20 amino axit chuẩn nối với nhau bằng liên kết peptit.
Protein có mặt ở khắp nơi trong cơ thể: enzim xúc tác mọi phản ứng sinh hóa, hemoglobin vận chuyển oxi trong máu, collagen tạo nên da và gân, keratin tạo nên tóc và móng, kháng thể bảo vệ cơ thể khỏi vi khuẩn, insulin điều hòa đường huyết.
Cấu trúc của protein được mô tả ở bốn bậc.
Cấu trúc bậc một là trình tự các amino axit trong chuỗi polipeptit — trình tự này do gen quy định, và chỉ cần thay đổi một amino axit cũng có thể làm thay đổi hoàn toàn tính chất của protein.
Ví dụ nổi tiếng: hemoglobin của người bệnh hồng cầu hình liềm chỉ khác hemoglobin bình thường ở một amino axit duy nhất (axit glutamic bị thay bằng valin ở vị trí thứ 6 của chuỗi beta) — nhưng sự thay đổi nhỏ đó làm hồng cầu biến dạng thành hình liềm và gây bệnh thiếu máu nghiêm trọng.
Cấu trúc bậc hai là cách cuộn gấp có quy luật của chuỗi polipeptit: xoắn α (chuỗi cuộn thành hình lò xo, như trong ảnh bìa của bài này) và gấp nếp β (chuỗi gấp lại thành tấm phẳng như quạt giấy).
Cấu trúc bậc hai được giữ vững nhờ liên kết hiđro giữa nhóm –CO– của một mắt xích và nhóm –NH– của một mắt xích khác trong chuỗi.
Cấu trúc bậc ba là hình dạng không gian ba chiều của toàn bộ chuỗi polipeptit — chuỗi xoắn α và gấp nếp β tiếp tục cuộn gấp lại thành một hình dạng đặc thù cho mỗi protein.
Cấu trúc bậc ba được giữ vững nhờ nhiều loại liên kết: liên kết hiđro, cầu đisunfua (–S–S–) giữa hai gốc cystein, liên kết ion giữa các nhóm mang điện trái dấu, và tương tác kị nước giữa các gốc hiđrocacbon.
Cấu trúc bậc bốn là sự kết hợp của nhiều chuỗi polipeptit (gọi là tiểu đơn vị) thành một phân tử protein hoàn chỉnh.
Ví dụ: hemoglobin có cấu trúc bậc bốn gồm bốn chuỗi polipeptit (hai chuỗi α và hai chuỗi β) kết hợp với bốn nhóm hem chứa sắt — mỗi nhóm hem gắn được một phân tử oxi, nên một phân tử hemoglobin vận chuyển được bốn phân tử oxi.
Chỉ khi có đủ cả bốn bậc cấu trúc thì protein mới có hoạt tính sinh học — mất cấu trúc không gian là mất hoạt tính, như sẽ thấy ở mục 7.

7. Tính chất của protein — biến tính và các phản ứng màu

Tính chất quan trọng nhất của protein là sự biến tính: khi đun nóng, khi gặp axit, kiềm, muối kim loại nặng hoặc dung môi hữu cơ, protein mất cấu trúc không gian (bậc hai, bậc ba, bậc bốn) và mất hoạt tính sinh học — nhưng các liên kết peptit (cấu trúc bậc một) vẫn còn nguyên.
Ví dụ quen thuộc nhất: luộc trứng — lòng trắng trứng trong suốt, lỏng, khi đun nóng trở thành trắng đục, đông đặc — đó là protein albumin trong lòng trắng trứng bị biến tính do nhiệt.
Ví dụ khác: khi bị sốt cao trên 42°C, các enzim trong cơ thể bắt đầu biến tính và mất hoạt tính — đó là lí do sốt cao kéo dài rất nguy hiểm.
Rượu etylic 70° dùng để sát trùng vết thương cũng dựa trên sự biến tính: cồn làm biến tính protein của vi khuẩn, vi khuẩn chết.
Muối kim loại nặng như Pb²⁺, Hg²⁺, Cu²⁺ làm biến tính protein rất mạnh — đó là lí do muối chì, muối thủy ngân rất độc: chúng làm biến tính enzim và protein trong cơ thể.
Người bị ngộ độc chì hoặc thủy ngân được cứu bằng cách uống lòng trắng trứng hoặc sữa: protein trong lòng trắng trứng và sữa kết hợp với ion kim loại nặng, giữ chúng lại, hạn chế chúng thấm vào máu.
Biến tính do nhiệt độ vừa phải có thể thuận nghịch (protein có thể phục hồi cấu trúc khi làm nguội), nhưng biến tính do nhiệt độ cao, axit mạnh, kim loại nặng thường là không thuận nghịch.
Protein có hai phản ứng màu đặc trưng dùng để nhận biết.
Phản ứng màu biuret: protein tác dụng với Cu(OH)₂ trong môi trường kiềm cho màu tím đặc trưng — phản ứng này xảy ra với mọi peptit có từ hai liên kết peptit trở lên, nên nó dùng để nhận biết protein và peptit nói chung.
Phản ứng với axit nitric đặc: protein tác dụng với HNO₃ đặc cho màu vàng — vì axit nitric nitro hóa vòng benzen của các amino axit thơm (tyrosin, phenylalanin) trong protein.
Thử nghiệm này quen thuộc trong đời sống: nhỏ axit nitric đặc lên da, da chuyển màu vàng — đó là protein của da phản ứng với HNO₃.
Ngoài ra, protein còn bị đông tụ khi gặp axit, kiềm hoặc khi đun nóng — lòng trắng trứng đông lại khi vắt chanh vào (axit) hay khi luộc (nhiệt) đều là hiện tượng đông tụ của protein.
Muốn hiểu vì sao protein lại dễ bị biến tính như vậy, bạn có thể xem lại chuyên đề hóa hữu cơ: cấu trúc không gian của protein được giữ bởi các liên kết yếu (liên kết hiđro, tương tác kị nước), nên chỉ cần một tác động nhẹ là đủ phá vỡ chúng — trong khi liên kết peptit cộng hóa trị bền vững thì vẫn còn nguyên.

8. Ví dụ giải chi tiết — tính toán với amin và protein

Ví dụ 1: Tính pH của dung dịch metylamin 0,1 mol/L, biết Kb của metylamin là 4,4 × 10⁻⁴.
Bước 1: Viết phương trình: CH₃NH₂ + H₂O ⇌ CH₃NH₃⁺ + OH⁻.
Bước 2: Gọi nồng độ OH⁻ lúc cân bằng là x mol/L, ta có Kb = x² : (0,1 − x) ≈ x² : 0,1.
Bước 3: x² ≈ Kb × 0,1 = 4,4 × 10⁻⁴ × 0,1 = 4,4 × 10⁻⁵, suy ra x = [OH⁻] = 6,6 × 10⁻³ mol/L.
Bước 4: pOH = −log(6,6 × 10⁻³) = 3 − log(6,6) = 3 − 0,82 = 2,18.
Bước 5: pH = 14 − 2,18 = 11,82.
Đáp số: pH = 11,82.
So sánh: dung dịch NH₃ cùng nồng độ 0,1 mol/L có pH = 11,13 — metylamin cho pH cao hơn vì Kb của metylamin (4,4 × 10⁻⁴) lớn hơn Kb của NH₃ (1,8 × 10⁻⁵) khoảng 24 lần.

Ví dụ 2: Cho 3,1 gam metylamin tác dụng với dung dịch HCl dư. Tính khối lượng muối thu được.
Bước 1: Viết phương trình: CH₃NH₂ + HCl → CH₃NH₃Cl.
Bước 2: Tính số mol metylamin: M(CH₃NH₂) = 12 + 5 + 14 = 31 g/mol, n = 3,1 : 31 = 0,1 mol.
Bước 3: Theo phương trình, 1 mol metylamin cho 1 mol muối nên n(CH₃NH₃Cl) = 0,1 mol.
Bước 4: Khối lượng muối: M(CH₃NH₃Cl) = 12 + 6 + 14 + 35,5 = 67,5 g/mol, m = 0,1 × 67,5 = 6,75 gam.
Đáp số: 6,75 gam muối metylamoni clorua.
Lưu ý: khối lượng muối luôn lớn hơn khối lượng amin ban đầu, vì muối đã cộng thêm phân tử HCl (36,5 g/mol) vào.

Ví dụ 3: Cho 7,5 gam glyxin tác dụng với dung dịch NaOH vừa đủ. Tính khối lượng muối thu được.
Bước 1: Viết phương trình: NH₂–CH₂–COOH + NaOH → NH₂–CH₂–COONa + H₂O.
Bước 2: Tính số mol glyxin: M(NH₂–CH₂–COOH) = 75 g/mol, n = 7,5 : 75 = 0,1 mol.
Bước 3: Theo phương trình, 1 mol glyxin cho 1 mol muối nên n(NH₂–CH₂–COONa) = 0,1 mol.
Bước 4: Khối lượng muối: M(NH₂–CH₂–COONa) = 97 g/mol, m = 0,1 × 97 = 9,7 gam.
Đáp số: 9,7 gam muối natri glyxinat.
Kiểm tra lại: muối natri của glyxin có khối lượng mol bằng khối lượng mol của glyxin (75) trừ 1 (H của nhóm –COOH) cộng 23 (Na) bằng 97 — đúng.

Ví dụ 4: Cho 9,3 gam anilin tác dụng với dung dịch brom dư. Tính khối lượng brom đã phản ứng và khối lượng kết tủa thu được.
Bước 1: Viết phương trình: C₆H₅NH₂ + 3Br₂ → C₆H₂Br₃NH₂ + 3HBr.
Bước 2: Tính số mol anilin: M(C₆H₅NH₂) = 72 + 7 + 14 = 93 g/mol, n = 9,3 : 93 = 0,1 mol.
Bước 3: Theo phương trình, 1 mol anilin phản ứng với 3 mol Br₂ và cho 1 mol kết tủa nên n(Br₂) = 0,3 mol, n(C₆H₂Br₃NH₂) = 0,1 mol.
Bước 4: Khối lượng brom: m(Br₂) = 0,3 × 160 = 48 gam; khối lượng kết tủa: M(C₆H₂Br₃NH₂) = 72 + 2 + 240 + 14 + 2 = 330 g/mol, m = 0,1 × 330 = 33 gam.
Đáp số: 48 gam brom đã phản ứng, thu được 33 gam kết tủa trắng 2,4,6-tribromanilin.
Lưu ý: tỉ lệ 1 : 3 là điểm mấu chốt của bài này — anilin thế brom ở cả ba vị trí 2, 4, 6 trên vòng benzen.

Ví dụ 5: Thủy phân hoàn toàn 14,6 gam đipeptit Gly-Ala trong dung dịch HCl nóng. Tính khối lượng glyxin và alanin thu được.
Bước 1: Tính khối lượng mol của đipeptit Gly-Ala: M = 75 + 89 − 18 = 146 g/mol (hai amino axit nối với nhau, tách ra một phân tử nước 18 g/mol).
Bước 2: Tính số mol đipeptit: n = 14,6 : 146 = 0,1 mol.
Bước 3: Thủy phân 1 mol đipeptit cho 1 mol glyxin và 1 mol alanin, nên n(glyxin) = 0,1 mol, n(alanin) = 0,1 mol.
Bước 4: Khối lượng glyxin: m = 0,1 × 75 = 7,5 gam; khối lượng alanin: m = 0,1 × 89 = 8,9 gam.
Đáp số: 7,5 gam glyxin và 8,9 gam alanin.
Kiểm tra lại: 7,5 + 8,9 = 16,4 gam — lớn hơn 14,6 gam ban đầu đúng bằng khối lượng của 0,1 mol nước (1,8 gam) đã cộng vào khi thủy phân — khớp.

Ví dụ 6: Một phân tử protein được tạo thành từ 100 amino axit. Tính số liên kết peptit trong phân tử protein đó và số phân tử nước đã tách ra khi tạo thành nó.
Bước 1: Số liên kết peptit bằng số amino axit trừ 1: 100 − 1 = 99 liên kết peptit.
Bước 2: Mỗi liên kết peptit tạo thành tách ra một phân tử nước, nên số phân tử nước đã tách ra cũng bằng 99.
Đáp số: 99 liên kết peptit, 99 phân tử nước đã tách ra.
Lưu ý: quy tắc "n amino axit cho n − 1 liên kết peptit" áp dụng cho mọi peptit mạch hở — đipeptit có 1, tripeptit có 2, tetrapeptit có 3 liên kết peptit.

Ví dụ 7: Tính khối lượng phân tử của tetrapeptit được tạo thành từ bốn phân tử glyxin.
Bước 1: Bốn phân tử glyxin có tổng khối lượng mol là 4 × 75 = 300 g/mol.
Bước 2: Tạo thành tetrapeptit có 3 liên kết peptit, tách ra 3 phân tử nước: khối lượng nước tách ra là 3 × 18 = 54 g/mol.
Bước 3: Khối lượng phân tử của tetrapeptit là 300 − 54 = 246.
Đáp số: 246 đvC.
Muốn kiểm tra nhanh phép tính khối lượng phân tử, bạn có thể dùng máy tính Casio online để bấm lại 4 × 75 − 3 × 18 và đối chiếu với kết quả tính tay.

Ví dụ 8: Cho 8,9 gam alanin tác dụng với dung dịch HCl dư. Tính khối lượng muối thu được.
Bước 1: Viết phương trình: CH₃–CH(NH₂)–COOH + HCl → CH₃–CH(NH₃Cl)–COOH.
Bước 2: Tính số mol alanin: M(alanin) = 89 g/mol, n = 8,9 : 89 = 0,1 mol.
Bước 3: Theo phương trình, 1 mol alanin cho 1 mol muối nên n(muối) = 0,1 mol.
Bước 4: Khối lượng muối: M(muối) = 89 + 36,5 = 125,5 g/mol, m = 0,1 × 125,5 = 12,55 gam.
Đáp số: 12,55 gam muối.
Lưu ý: amino axit tác dụng với HCl theo tỉ lệ 1 : 1 qua nhóm –NH₂ — nhóm –COOH không phản ứng với HCl, vì vậy đừng lấy tỉ lệ 1 : 2.

9. Những lỗi sai hay gặp nhất khi làm bài về amin và protein

Lỗi 1: Cho rằng anilin làm quỳ tím hóa xanh như metylamin.
Sai: anilin có tính bazơ rất yếu (Kb = 4,3 × 10⁻¹⁰), dung dịch anilin không làm quỳ tím đổi màu.
Metylamin làm quỳ tím hóa xanh vì Kb của nó (4,4 × 10⁻⁴) lớn hơn Kb của anilin khoảng một triệu lần.
Cách tránh: nhớ thứ tự tính bazơ (CH₃)₂NH mạnh hơn CH₃NH₂ mạnh hơn NH₃ mạnh hơn rất nhiều so với C₆H₅NH₂ — vòng benzen hút cặp electron của nitơ nên anilin gần như không có tính bazơ.

Lỗi 2: Tính số liên kết peptit bằng số amino axit.
Một peptit tạo thành từ n amino axit có n − 1 liên kết peptit, không phải n liên kết.
Đipeptit có 1, tripeptit có 2, tetrapeptit có 3 liên kết peptit — quên trừ 1 là sai ngay từ đầu.
Cách tránh: nhớ rằng liên kết peptit nằm GIỮA hai amino axit — n amino axit xếp thành hàng thì có n − 1 khoảng nối giữa chúng.

Lỗi 3: Quên trừ khối lượng nước khi tính khối lượng phân tử của peptit.
Khối lượng phân tử của peptit bằng tổng khối lượng các amino axit trừ đi khối lượng nước đã tách ra: mỗi liên kết peptit tách ra một phân tử nước 18 đvC.
Ví dụ: tetrapeptit từ bốn glyxin có khối lượng phân tử là 4 × 75 − 3 × 18 = 246, không phải 300.
Cách tránh: viết công thức M(peptit) = tổng M(amino axit) − 18 × (số liên kết peptit) rồi mới thay số.

Lỗi 4: Nhầm phản ứng màu biuret với phản ứng của amino axit.
Phản ứng màu biuret (Cu(OH)₂ trong NaOH cho màu tím) chỉ xảy ra với peptit có từ hai liên kết peptit trở lên và protein — amino axit đơn lẻ không cho phản ứng này, vì amino axit không có liên kết peptit.
Cách tránh: nhớ rằng thuốc thử biuret "tìm" liên kết peptit — không có liên kết peptit thì không có màu tím.

Lỗi 5: Cho rằng biến tính protein làm đứt liên kết peptit.
Sai: biến tính chỉ phá vỡ cấu trúc không gian (bậc hai, bậc ba, bậc bốn) của protein — các liên kết peptit (cấu trúc bậc một) vẫn còn nguyên.
Trứng luộc chín vẫn là protein, chỉ là protein đã mất cấu trúc không gian ban đầu — và chính vì liên kết peptit còn nguyên nên cơ thể vẫn tiêu hóa được trứng luộc thành amino axit như thường.
Cách tránh: phân biệt biến tính (mất cấu trúc không gian, do nhiệt, axit, kim loại nặng) với thủy phân (đứt liên kết peptit, cần đun nóng với axit hoặc kiềm, hoặc enzim).

10. Bài tập tự luyện — làm rồi mới xem đáp án nhé

Câu 1. Chất nào sau đây có tính bazơ mạnh nhất?
A. Amoniac (NH₃)
B. Metylamin (CH₃NH₂)
C. Anilin (C₆H₅NH₂)
D. Đimetylamin ((CH₃)₂NH)
→ Đáp án: D. Giải thích: Đimetylamin có Kb = 5,4 × 10⁻⁴, lớn nhất trong bốn chất — hai gốc metyl đẩy electron về phía nitơ, làm nitơ nhận proton dễ nhất. Đáp án B sai vì metylamin chỉ có một gốc metyl, Kb = 4,4 × 10⁻⁴, nhỏ hơn đimetylamin. Đáp án A sai vì NH₃ không có gốc ankyl đẩy electron, Kb = 1,8 × 10⁻⁵, yếu hơn metylamin khoảng 24 lần. Đáp án C sai vì anilin có Kb = 4,3 × 10⁻¹⁰ — cặp electron của nitơ bị hút vào vòng benzen nên anilin yếu hơn amoniac hàng trăm nghìn lần.

Câu 2. Chất nào sau đây là amino axit?
A. Metylamin (CH₃NH₂)
B. Glyxin (NH₂–CH₂–COOH)
C. Anilin (C₆H₅NH₂)
D. Axit axetic (CH₃COOH)
→ Đáp án: B. Giải thích: Glyxin chứa đồng thời nhóm –NH₂ và nhóm –COOH nên là amino axit. Đáp án A sai vì metylamin chỉ có nhóm –NH₂, không có nhóm –COOH — đó là amin, không phải amino axit. Đáp án C sai vì anilin chỉ có nhóm –NH₂ gắn vào vòng benzen — đó là amin thơm. Đáp án D sai vì axit axetic chỉ có nhóm –COOH, không có nhóm –NH₂ — đó là axit cacboxylic.

Câu 3. Số liên kết peptit trong một phân tử tetrapeptit là bao nhiêu?
A. 2
B. 3
C. 4
D. 5
→ Đáp án: B. Giải thích: Tetrapeptit tạo thành từ 4 amino axit, số liên kết peptit bằng số amino axit trừ 1, tức là 4 − 1 = 3. Đáp án A (2) là số liên kết peptit trong tripeptit, không phải tetrapeptit. Đáp án C (4) là kết quả khi quên trừ 1 — lấy số liên kết peptit bằng số amino axit. Đáp án D (5) là số liên kết peptit trong hexapeptit (6 − 1 = 5), không liên quan tới đề bài.

Câu 4. Phản ứng màu biuret (Cu(OH)₂ trong môi trường kiềm cho màu tím) dùng để nhận biết chất nào sau đây?
A. Amino axit
B. Protein
C. Amin
D. Este
→ Đáp án: B. Giải thích: Phản ứng màu biuret xảy ra với các peptit có từ hai liên kết peptit trở lên và với protein — thuốc thử biuret "tìm" liên kết peptit. Đáp án A sai vì amino axit đơn lẻ không có liên kết peptit nên không cho phản ứng màu biuret. Đáp án C sai vì amin không có liên kết peptit — amin được nhận biết bằng tính bazơ hoặc bằng phản ứng với brom (đối với anilin). Đáp án D sai vì este không có liên kết peptit — este được nhận biết bằng mùi thơm hoặc bằng phản ứng thủy phân.

Câu 5. Chất nào sau đây làm quỳ tím hóa xanh?
A. Anilin
B. Glyxin
C. Metylamin
D. Axit glutamic
→ Đáp án: C. Giải thích: Metylamin là bazơ khá mạnh (Kb = 4,4 × 10⁻⁴), dung dịch metylamin sinh ra đủ ion OH⁻ để làm quỳ tím hóa xanh. Đáp án A sai vì anilin có tính bazơ rất yếu (Kb = 4,3 × 10⁻¹⁰), dung dịch anilin không làm quỳ tím đổi màu. Đáp án B sai vì glyxin là amino axit lưỡng tính, dung dịch glyxin có pH gần bằng điểm đẳng điện 5,97 — hơi axit, không làm quỳ tím hóa xanh. Đáp án D sai vì axit glutamic có hai nhóm –COOH và một nhóm –NH₂, dung dịch của nó có tính axit (pI = 3,22), làm quỳ tím hóa đỏ chứ không hóa xanh.

11. Câu hỏi thường gặp về amin, amino axit và protein

Vì sao thịt, cá để lâu có mùi khai khó chịu? Vì protein trong thịt, cá bị vi khuẩn phân hủy thành các amin (như cadaverin, putrescin) và amoniac — các amin này có mùi khai, tanh rất khó chịu. Mùi khai của cá ươn chính là mùi của các amin sinh ra khi protein bị phân hủy. Vì vậy, để khử mùi tanh của cá, người ta rửa cá bằng giấm hoặc chanh — axit trong giấm, chanh tạo muối với amin, làm amin không bay hơi được nữa nên hết mùi.

Vì sao lòng trắng trứng đông lại khi luộc mà không trở lại như cũ khi để nguội? Vì khi đun nóng, protein albumin trong lòng trắng trứng bị biến tính — mất cấu trúc không gian, các chuỗi polipeptit duỗi ra và liên kết chéo với nhau thành một khối đông đặc. Biến tính do nhiệt độ cao là không thuận nghịch, nên trứng luộc chín không thể trở lại trạng thái lỏng trong suốt như ban đầu — khác với biến tính nhẹ do nhiệt độ vừa phải có thể phục hồi được.

Vì sao người ta nói "ăn trứng sống dễ bị đau bụng"? Vì trong lòng trắng trứng sống có một protein tên là avidin, avidin gắn chặt với vitamin biotin (vitamin H) làm cơ thể không hấp thu được biotin, gây thiếu vitamin. Khi luộc chín trứng, avidin bị biến tính và mất khả năng gắn biotin, cơ thể hấp thu biotin bình thường. Ngoài ra, trứng sống còn có nguy cơ nhiễm khuẩn Salmonella — nấu chín trứng vừa diệt khuẩn, vừa làm avidin mất hoạt tính.

Amino axit thiết yếu là gì? Vì sao phải ăn đủ các loại thức ăn? Amino axit thiết yếu là những amino axit mà cơ thể người không tự tổng hợp được, phải lấy từ thức ăn — có 9 loại: histidin, isoleuxin, leuxin, lysin, metionin, phenylalanin, treonin, tryptophan và valin. Thịt, cá, trứng, sữa chứa đủ 9 amino axit thiết yếu với tỉ lệ cân đối — gọi là protein đầy đủ. Ngũ cốc thiếu lysin, đậu đỗ thiếu metionin — vì vậy người ăn chay cần kết hợp ngũ cốc với đậu đỗ để bù đủ amino axit thiết yếu cho nhau.

Vì sao thuốc nhuộm anilin ra đời làm thay đổi cả ngành dệt may? Vì trước khi có thuốc nhuộm anilin, màu nhuộm vải chủ yếu lấy từ thực vật và động vật — màu tím lấy từ ốc biển rất đắt, màu đỏ lấy từ rễ cây thiên thảo rất nhạt. Năm 1856, William Perkin tình cờ tổng hợp được thuốc nhuộm màu tím từ anilin — màu tím mauvein — mở ra ngành công nghiệp thuốc nhuộm tổng hợp: màu sắc rực rỡ, bền, rẻ hơn hàng trăm lần so với thuốc nhuộm tự nhiên. Từ anilin, con người tổng hợp được hàng nghìn loại thuốc nhuộm, dược phẩm và chất dẻo — đó là khởi đầu của ngành công nghiệp hóa chất hữu cơ hiện đại.

Kết luận: từ một nhóm –NH₂ tới cả một cơ thể sống

Đi hết chuyên đề này, bạn đã thấy amin, amino axit và protein là ba nấc thang của cùng một câu chuyện: nhóm –NH₂ làm cho amin có tính bazơ, với thứ tự (CH₃)₂NH mạnh hơn CH₃NH₂ mạnh hơn NH₃ mạnh hơn rất nhiều so với C₆H₅NH₂; amino axit mang cả hai nhóm –NH₂ và –COOH nên có tính lưỡng tính với điểm đẳng điện pI đặc trưng cho từng loại; các amino axit nối với nhau bằng liên kết peptit –CO–NH– tạo thành chuỗi polipeptit; và chuỗi polipeptit cuộn gấp qua bốn bậc cấu trúc thành protein — phân tử làm nên mọi hoạt động sống.
Chỉ cần nhớ bốn con số — Kb của metylamin 4,4 × 10⁻⁴, Kb của anilin 4,3 × 10⁻¹⁰, pI của glyxin 5,97 và quy tắc n amino axit cho n − 1 liên kết peptit — cùng hai phản ứng đặc trưng (anilin với brom cho kết tủa trắng 2,4,6-tribromanilin, protein với Cu(OH)₂ cho màu tím biuret), bạn có thể giải thích và tính toán được hầu hết các bài tập của chương này.
Muốn đi xa hơn, hãy nối chuyên đề này với chuyên đề hóa hữu cơ để thấy amin, amino axit và protein là một phần của bức tranh hóa hữu cơ lớn hơn, đối chiếu với chuyên đề phản ứng hóa học để thấy phản ứng tạo liên kết peptit và phản ứng thủy phân protein cũng tuân theo những quy luật chung, và dùng máy tính Casio online để kiểm tra lại từng phép tính pH và khối lượng phân tử của mình.
Làm lại 5 câu tự luyện cho đến khi đúng cả 5 câu không cần nhìn đáp án, rồi thử tự viết 5 phương trình: CH₃NH₂ + HCl, C₆H₅NH₂ + 3Br₂, NH₂–CH₂–COOH + NaOH, NH₂–CH₂–COOH + NH₂–CH(CH₃)–COOH, và phản ứng thủy phân đipeptit Gly-Ala — viết đúng phương trình và cân bằng là bạn đã thực sự làm chủ chuyên đề amin, amino axit và protein.